Kas ir aktivizācijas enerģija?

Visa matērija sastāv no molekulām. Daudzas molekulas var mierīgi līdzāspastāvēt gandrīz bezgalīgi. Tomēr dažas molekulas, nonākot saskarē ar noteiktām molekulām, izraisa sava veida reakciju. Lai šī reakcija notiktu, molekulām jābūt ļoti tuvu viena otrai un noteiktā orientācijā. Aktivizācijas enerģija ir iesaistīta arī daudzās reakcijās, jo parasti reakcijas ietver arī jau esošo saišu pārtraukšanu.

Lai notiktu ķīmiskā reakcija, bieži ir nepieciešams ievērojams enerģijas daudzums, jo ir stipras saites, kuras ir jāpārrauj. Aktivizācijas enerģijas daudzumu, kas nepieciešams reakcijas sākšanai, bieži sauc par enerģijas barjeru. Šo enerģiju reti nodrošina molekulu sadursme, tāpēc ir nepieciešami citi faktori, lai palīdzētu molekulām notīrīt enerģijas barjeru un atvieglot ķīmisko reakciju. Siltums, fizikāls faktors un atbilstoša fermenta, ķīmiskā faktora, pievienošana ir divi faktoru piemēri, kas aktivizē molekulas.

Kad ķīmiskā reakcija ir sākusies, tā bieži izdala pietiekami daudz enerģijas, parasti kā siltums, lai ķēdes reakcijā aktivizētu nākamo reakciju un tā tālāk. Tas ir tieši tas, kas notiek ar uguni. Koksne var gadiem ilgi nogulēt malkas kaudzē, spontāni neuzliesmojot. Kad tas ir aizdedzināts, un to aktivizē dzirkstele, tas burtiski patērē sevi, jo izdalītais siltums nodrošina aktivācijas enerģiju, lai pārējā malka degtu. Karsējot maisījumu, reakcijas ātrums palielināsies.

Lielākajai daļai bioloģisko reakciju karsēšana ir nepraktiska, jo ķermeņa temperatūra ir ierobežota līdz ļoti mazam diapazonam. Siltumu var izmantot tikai ļoti ierobežotā mērā, lai pārvarētu enerģijas barjeru, pirms šūnas tiek bojātas. Lai notiktu dzīvības reakcijas, šūnām jāizmanto fermenti, lai selektīvi samazinātu reakciju aktivācijas enerģiju.

Fermenti ir olbaltumvielu molekulas, kas darbojas kā bioloģiskie katalizatori. Katalizators ir molekula, kas paātrina ķīmisko reakciju, bet reakcijas beigās paliek nemainīga. Gandrīz katru vielmaiņas reakciju, kas notiek dzīvā organismā, katalizē enzīms. Fermentiem ir precīzas trīsdimensiju formas, un tiem ir aktīva vieta, kur molekula var pievienoties fermentam. Aktīvās vietas forma ļauj noteiktām molekulām ar to nevainojami saistīties, tāpēc katrs enzīma veids parasti iedarbosies tikai uz viena veida molekulām, ko sauc par substrāta molekulu. Reakcijas, ko katalizē fermenti, notiks ātri daudz zemākā temperatūrā nekā bez tiem.

Piemēram, elpošanas laikā glikozes molekulas reaģē ar skābekļa molekulām un tiek sadalītas, veidojot oglekļa dioksīdu un ūdeni un atbrīvojot enerģiju. Tā kā glikoze un skābeklis dabiski nav reaktīvi, ir jāpievieno neliels daudzums aktivācijas enerģijas, lai sāktu elpošanas procesu. Kad viena no substrāta molekulām saistās ar nepieciešamo fermentu, molekulas forma nedaudz mainīsies. Tas savukārt atvieglo šīs molekulas saistīšanos ar citām molekulām vai pārveidošanu par reakcijas produktu. Kā tāds ferments ir samazinājis reakcijas aktivācijas enerģiju vai atvieglojis reakcijas norisi.
Ja enerģētiskā barjera nepastāvētu, sarežģītās augstas enerģijas molekulas, no kurām atkarīga dzīvība, būtu nestabilas un sadalītos daudz vieglāk. Tāpēc aktivizācijas enerģijas barjera novērš lielāko daļu reakciju. Tas nodrošina stabilu vidi visam dzīvajam.