Katalītiskā aktivitāte ir ķīmiskās reakcijas ātruma un enerģijas palielināšana ar vielu, kas pati reakcijā nemainās. Bioloģiskās sistēmās to veic fermenti, kas ir būtiski normāliem dzīvības procesiem. Samazinot reakcijas ierosināšanai nepieciešamo enerģiju, fermentatīvie ceļi palielina ātrumu, kādā šūnas veic būtiskas ķīmiskās funkcijas. Katalīzi kontrolē regulējošie fermenti. Dažas no tām ietver izmaiņas enzīmu struktūrā, bet citas darbojas, mainot šūnu vidi, kurā notiek katalītiskā aktivitāte.
Vispārīgā ķīmijā katalītiskā aktivitāte vai katalīze ir jebkuras reakcijas ātruma izmaiņas — palielinājums vai samazinājums — ar aģentu, ko process ķīmiski nemaina. Rūpniecībā tas var nozīmēt jebkuru aģentu skaitu, ko izmanto, lai palielinātu reakciju ātrumu un iznākumu, bet bioķīmijā katalītiskā aktivitāte attiecas uz fermentu darbību — proteīniem, kas atrodami visos organismos, kas ir starpnieks lielākajā daļā šūnu funkciju, tostarp vielmaiņas. Tikai daži bioloģiskie procesi notiktu tādā ātrumā, kas ir pietiekams dzīvības uzturēšanai bez fermentatīvās katalīzes.
Dažas reakcijas vispār nenotiktu bez enzīmu katalītiskās aktivitātes. Parasti daudzām molekulām ir enerģijas barjera, lai tās savstarpēji reaģētu. Šī robeža, ko sauc par aktivizācijas enerģiju, ir jāpārvar, lai ķīmiskās reakcijas varētu turpināties.
Dažos gadījumos augsts aktivācijas enerģijas slieksnis nozīmē, ka reaģenti, visticamāk, nereaģēs paši vai arī to darīs lēni. Kad fermenti īslaicīgi saistās ar vienu vai vairākiem reaģentiem, nepieciešamā aktivācijas enerģija tiek pazemināta un reakcijas ātrums paātrinās. Fermenti var arī kavēt citu enzīmu aktivāciju un palēnināt procesu.
Fermentatīvā aktivitāte bieži izraisa daudzpakāpju bioķīmiskās reakcijas, kuras katra balstās uz citu katalizatoru un ir atkarīga no iepriekšējā posma produkta. Fiziski daudzu dažādu enzīmu katalītiskā aktivitāte notiek vienā un tajā pašā šūnu organellā, kā rezultātā paātrina reakcijas ātrumu. PH un temperatūras izmaiņas zināmā mērā var darboties sinerģijā, lai palielinātu katalīzes ātrumu. Temperatūra, kas pārsniedz noteiktu diapazonu, var sabojāt fermenta proteīnu struktūru, padarot to spējīgu darboties.
Bioloģiskās sistēmās katalītisko aktivitāti regulē vairāki dažādi mehānismi. Fermenti parasti ir izgatavoti no neaktīviem prekursoru proteīniem, un tie kļūst aktīvi tikai cita enzīma darbības vai vides izmaiņu rezultātā, piemēram, pārvietojoties no šūnas iekšpuses uz ārpusi. Atgriezeniskās saites inhibīcija samazina katalīzi, kad šūnā uzkrājas viena vai vairāku enzīmu ceļu produkts, bloķējot tā fermenta turpmāku izdalīšanos vai ražošanu, kas katalizēja sākotnējo reakciju. Tāpat samazināts reakcijas produktu daudzums palielinās fermenta veidošanos.