Ubikvitīna-proteasomu ceļš ir intracelulārs ceļš, kas ļauj šūnai sagremot olbaltumvielas, kas ir novecojušas un tāpēc, visticamāk, nedarbosies labi, vai olbaltumvielas, kas tika radītas nepareizi. Bez ubikvitīna-proteasomu ceļa izsekošanas olbaltumvielām, kas nedarbojas tik efektīvi kā jaunākas olbaltumvielas, šūna galu galā izšķērdētu vērtīgos bioloģiskos resursus, kas negatīvi ietekmētu visu organismu neatkarīgi no tā, vai šis organisms ir vienšūnu vai daudzšūnu organisms. šūnu. Šis ceļš ir visuresošs — tāpat kā atbilstoši nosauktais “ubikvitīns” – un to var atrast organismos, sākot no vienšūnu arhebaktērijām līdz cilvēkiem.
Ubikvitinācija ir process, kas, kā norāda tā nosaukums, notiek ar lielāko daļu šūnu proteīnu molekulu. Tā kā šūnu olbaltumvielas cirkulē cauri vielmaiņas procesiem vai citiem bioloģiskiem cikliem, tie bieži tiek ubikvitināti, lietojot un cikliski atkārtojoties. Tas ir bioloģisks rādītājs, kas norāda, cik vecs vai lietots ir noteikts proteīns. Atzīmējot proteīnu ar ubikvitīna ķēdēm, kas norāda, cik reižu proteīns ir ticis ciklēts, šūna var uzzināt, kuri olbaltumvielas sadalās un ir jāsagremo, tādējādi radot ceļu jauniem proteīniem, ko veido pārstrādātās aminoskābju sastāvdaļas, kas šī sadalījuma rezultāts.
Dažām molekulām ubikvitinācija var mainīt proteīna darbību, tāpat kā fosforilēšana. Atsevišķs ubikvitinācijas gadījums nenorāda uz proteīnu sagremošanai caur proteasomu. Tomēr poliubikvitinācija iezīmē proteīnu, kas sadalās ubikvitīna-proteasomas ceļā, novirzot šo poliubikvitinēto molekulu proteasomā.
Ubikvitīna-proteasomas ceļu virza adenozīna trifosfāts (ATP), kas ir kopīgs intracelulārais enerģijas avots. Ar ubikvitināciju saistītie enzīmi, piemēram, E1, E2, E3 un E4, atvieglo proteīnu ubikvitināciju neatkarīgi no tā, vai šis proteīns ir marķēts tikai vienu reizi vai kļūst poliubikvitinēts. Šajās E1-E4 enzīmu saimēs ir daudz dažādu specifisku enzīmu variantu. Kad poli-ubikvitinātais proteīns beidzot tiek novirzīts uz proteasomu, ir jānodrošina arī ATP, lai proteasomai būtu pietiekami daudz aktivācijas enerģijas, lai sarautu proteīna saites, kas atzīmētas degradācijai.
Tādējādi ubikvitīna-proteasomas ceļu var uzskatīt par intracelulāru proteīnu pārstrādātāju. Tas sadala vecās vai nepareizi salocītās olbaltumvielas mazākās vienībās – aminoskābēs vai nelielās aminoskābju grupās -, kuras pēc tam šūna var izmantot jaunu proteīnu radīšanai. Lai gan poliubikvitinācija ir visizplatītākais proteasomu izraisītas proteīnu degradācijas cēlonis, proteasoma var arī sadalīt disfunkcionālus vai nepareizi salocītus proteīnus neatkarīgi no ubikvitīna. Tā kā proteasomai ir noderīga loma imūnsistēmas darbībā, dažas intracelulārās molekulas var arī noārdīt proteasomu dēļ antigēna prezentācijas dēļ intracelulārās imūnsistēmas reakciju rezultātā.