Imūnglobulīna smagā ķēde ir viena no četrām galvenajām antivielu sastāvdaļām, un tā sastāv no 450 līdz 550 aminoskābēm. Visu imūnglobulīnu ražo plazmas šūnas, kad organismā sākas imūnreakcija. Nosaukums imūnglobulīns cēlies no atklājuma, ka tie saistās ar globulārajiem proteīniem serumos, kas satur antivielas. Termins “smagā ķēde” attiecas uz polipeptīdu sekvences garumu, ko var salīdzināt ar imūnglobulīna vieglo ķēdi, kurā ir tikai aptuveni 200 aminoskābes. Antigēna saistīšanās ir imūnglobulīna smagās ķēdes visievērojamākā funkcija, taču dažos gadījumos šī sākotnējā saistīšanās nenodrošina imūnsistēmas aizsardzību vai citu funkciju, kamēr nenotiek citas “efektorfunkcijas”, piemēram, antigēnam specifisku komplementu fiksācija.
Ja vien antivielas saistīšanās pati par sevi neizraisa imūnreakciju, tā var saistīties ar citām šūnām, lai palielinātu bioloģisko aktivitāti. Piemēram, limfocītiem, ķermeņa galvenajām “cīnītāju” šūnām, fagocītiem, kas ir šūnas, kas absorbē un iznīcina svešas vielas, un trombocītiem asinīs ir imūnglobulīna receptoru vietas. Vēl viena imūnglobulīna smagās ķēdes funkcija ir palīdzēt saistīt imūnglobulīnu ar receptoriem šūnās, ko sauc par trofoblastiem, kas atrodas uz placentas grūtniecības laikā. Šī saistīšanās ļauj imūnglobulīnam pārvietoties cauri placentas barjerai, kā rezultātā tiek pārnestas antivielas un iedzimta imunitāte no mātes uz jaundzimušo. Citu ķīmisko komplementu fiksācija ar imūnglobulīnu ir atbildīga par tādām darbībām kā nevēlamu šūnu līze un uzsākta sekundāro ķīmisko vielu izdalīšanās.
Specifiskās imūnglobulīna smagās ķēdes sadaļas, kas satur lielāko daļu antigēnu saistošo vietu, sauc par Fab fragmentiem. Imūnglobulīns bieži tiek sadalīts tā pamata daļās, pirms Fab fragmentus var efektīvi izmantot. Enzīms, papaīns, sašķeļ imūnglobulīnu tā šarnīra zonās, kas rada divas identiskas imūnglobulīna smagās ķēdes un divas identiskas imūnglobulīna vieglās ķēdes. Viens no Fab fragmentiem, kas atrodams tikai imūnglobulīna smagajā ķēdē, ir Fab Fc fragments. Fab Fc fragments satur divus reģionus, kas īpaši pazīstami kā H2 un H3, un jebkura imūnsistēmas darbība, kas izmanto šīs sadaļas, ir atkarīga no imūnglobulīna molekulas sadalīšanās, jo tā atstāj H2 un H3 pakļauti smagajām ķēdēm.
Pētnieki bieži iedala imūnglobulīnu piecās klasēs, pamatojoties uz skaidri redzamajām atšķirībām aminoskābju secībā tā smagajā ķēdē. Atšķirības var noteikt, novirzot antivielas pret smagajām imūnglobulīna ķēdēm un atzīmējot bioloģisko reakciju vai tās trūkumu. Dažas izplatītas imūnglobulīnu klases ir Gamma smagā ķēde (IgG), Mu smagā ķēde (IgM) un Alfa smagā ķēde (IgA).