Amiloīda prekursoru proteīns, kas pazīstams arī kā APP, ir iesaistīts smadzeņu bioķīmiskajā apstrādē, kas, domājams, izraisa Alcheimera slimību. Šis proteīns tiek apstrādāts vairākos veidos. Dažu veidu apstrādes rezultātā smadzenēs veidojas šķiedru kopas, kas pazīstamas kā amiloīda plāksnes. Tie uzkrājas un veido jucekļus, kas, domājams, nogalina neironus un traucē smadzeņu funkcijas.
Šis proteīns ir plaši izplatīts visā ķermenī un atrodas nervu sinapsēs. Tā parastā funkcija nav zināma. Tas ir plaši pētīts, jo tā apstrāde ir saistīta ar Alcheimera slimības attīstību. Amiloīda prekursoru proteīns ir neatņemams membrānas proteīns. Tas ir iestrādāts šūnas membrānās, daļa proteīna izvirzīta virs membrānas un mazāks gabals atrodas zemāk.
Olbaltumvielas ir garas aminoskābju ķēdes, kuras proteāzes enzīmi var sagriezt, veidojot mazākas ķēdes, ko sauc par peptīdiem. Daudzas proteāzes, piemēram, tās, kas iesaistītas gremošanā, var iedarboties uz plašu proteīnu klāstu. Tomēr citi ir ļoti specifiski un šķeļ tikai noteiktus proteīnus. Amiloīda prekursoru proteīnus šķeļ vairāku veidu proteāzes, kas pazīstamas kā sekretāzes. Šāda veida proteāzes atdala proteīnu gabalus, kas atrodas šūnu membrānās.
Ir trīs veidu sekretāzes, kas iedarbojas uz amiloīda prekursoru proteīnu — alfa, beta un gamma sekrēciju. Nav nekādu anomāliju, kas saistīts ar alfa sekretāzes aktivitāti. Taču secīgās beta un gamma sekrēcijas aktivitātes izraisa peptīdu veidošanos, kas pazīstami kā beta-amiloīds. Šo peptīdu garums ir no 39 līdz 42 aminoskābēm. Tie veido agregātus, kas pazīstami kā beta-amiloīda plāksnes. Tie ir atrodami pacientu ar Alcheimera slimību un dažiem citiem smadzeņu darbības traucējumiem smadzenēs.
Alcheimera slimības cēlonis nav pilnībā pierādīts. Tomēr pašreizējais modelis apgalvo, ka šīs beta-amiloīda plāksnes ir atbildīgas par traucējuma simptomiem. Ģenētiskie pētījumi liecina, ka amiloīda prekursoru proteīnam ir nozīme Alcheimera slimības attīstībā.
Šī proteīna gēns ir ļoti sarežģīts un pazīstams arī kā APP. Daudzas šī gēna mutācijas izraisa agrīnu Alcheimera slimību. Ir identificētas vairāk nekā 25 šādas mutācijas. Ir konstatēts, ka tie ir atbildīgi par 10–15% no visiem Alcheimera slimību gadījumiem, kas skar agrīnā dzīves posmā. Apmēram 5-10% no visiem Alcheimera slimības gadījumiem ir saistīti ar iedzimtu uzņēmību.
Tiek veikti centieni, lai bloķētu amiloīda prekursoru proteīna apstrādi, kas noved pie beta-amiloīda peptīdiem, ierobežojot beta un gamma sekretāzes aktivitātes. Jo īpaši viens beta-amiloīds, visticamāk, veidos toksiskas šķiedras. Šis ir 42 aminoskābju garš peptīds, kas ir lipīgāks par īsākiem peptīdiem. Pētnieki ir izstrādājuši zāles, kas iedarbojas uz gamma sekretāzes īsāku un mazāk toksisku peptīdu ražošanu, cerot samazināt beta-amiloīda plāksnes un tādējādi ierobežot Alcheimera slimības progresēšanu.