Amiloīda fibrillas ir pavedieniem līdzīgi olbaltumvielu agregāti, kas nešķīst un ir izturīgi pret proteāzes aktivitāti. Atkarībā no olbaltumvielām, kas veido fibrilus, amiloīda struktūras var uzkrāties dažādās ķermeņa vietās, tostarp smadzenēs, locītavās un aizkuņģa dziedzerī. Plaši ģenētiski, patoloģiski un bioķīmiski pierādījumi liecina, ka amiloīda fibrilu uzkrāšanās audos ir saistīta ar daudzām slimībām, tostarp Alcheimera slimību, Parkinsona slimību, 2. tipa diabētu un prionu slimību. Piemēram, Alcheimera slimnieku smadzenēs ir redzamas amiloīda fibrilu plāksnes, kas veidojas no beta-amiloīda proteīna.
Apmēram 30 olbaltumvielas veido amiloīda fibrillas cilvēkiem; tie nav saistīti un tiem nav kopīgas struktūras vai secības līdzības. Tomēr tie visi ir salocīti tādā veidā, kas atšķiras no parastajiem proteīnu locīšanas modeļiem, ar tādu pašu struktūru, kas vienmēr ir atrodama fibrila kodolā. Olbaltumvielas, kas veido amiloīda fibrillas cilvēku slimībās, ir imūnglobulīna vieglās ķēdes, gelsolīns, prokalcitonīns, beta-amiloīda proteīns, seruma amiloīda A proteīns, beta 2-mikroglobulīns, transtiretīns un prionu proteīns.
Neatkarīgi no iesaistītajiem proteīniem amiloīda fibrilām ir raksturīgas strukturālas īpašības, jo īpaši to šķērseniskā beta-loksnes ceturtdaļējā struktūra. Atsevišķi proteīni veidojas garos pavedienos, kas blakus savienojas lentēs. Šīs beta loksnes, kas ir cieši savienotas ar ūdeņraža saitēm, atrodas perpendikulāri fibrilas garajai asij.
Šo atšķirīgo struktūru var radīt spēcīgais lādiņš, ko nes fibrilu celtniecības bloki. Olbaltumvielas ar glutamīnu bagātām sekvencēm ir svarīgas prionu slimībās un Hantingtona slimībā. Glutamīni var nostiprināt beta loksnes struktūru, veidojot ūdeņraža saites starp amīda karbonilgrupām un slāpekļa atomiem. Tiek uzskatīts, ka citos proteīnos, piemēram, ar Alcheimera slimību saistītajā beta-meloīdā proteīnā, hidrofobā asociācija satur struktūru kopā.
Amiloīda šķiedras ir olbaltumvielu pašsavienošanās problēmu rezultāts, un šķiet, ka tās ir novecošanas procesa rezultāts. Lielākā daļa slimību, ko izraisa amiloīda struktūras, tiek konstatētas gados vecākiem pacientiem. Kādreiz tika uzskatīts, ka ameloīdu fibrillas ir inertas, un to veidošanās laikā šūnas bojā toksiski starpprodukti, kas izraisa šūnu bojājumus. Tomēr pētījumi liecina, ka pašas šķiedras patiesībā ir toksiskas, īpaši, ja tās ir sadalītas īsākos gabalos. Nav precīzi zināms, kā šķiedras ir toksiskas šūnām vai kāpēc īsākas šķiedras ir toksiskākas, taču viena iespēja ir tāda, ka to mazais izmērs atvieglo iekļūšanu šūnās.
Šīm fibrilām ir raksturīgs taisns, nesazarots izskats, ja to novēro ar elektronu mikroskopiju. Tos parasti identificē netieši, izmantojot fluorescējošas krāsvielas, traipu polarimetriju, cirkulāro dikroismu vai Furjē transformācijas infrasarkano spektroskopiju. Rentgenstaru difrakcijas analīzi var izmantot, lai tieši noteiktu krusteniskās beta mugurkaula struktūras klātbūtni, izmantojot raksturīgus izkliedes difrakcijas signālus.