Kas ir antivielu saistīšanās?

Antivielas ir olbaltumvielas, kurām ir raksturīga pamatstruktūra. Tie sastāv no četrām polipeptīdu ķēdēm, kuras satur disulfīdu tilti, kas ir saites, kas veidojas starp sēra atomiem. Katrai antivielai ir divas garas jeb smagas ķēdes un divas īsās jeb vieglās ķēdes. Katra vieglā ķēde atrodas vienas smagas ķēdes galā. Četras ķēdes tiek turētas kopā Y formā, kas nodrošina elastību, lai varētu notikt antivielu saistīšanās.

Katra antiviela ir specifiska noteiktam antigēnam. Antivielas specifiku nosaka katras vieglās ķēdes galā atrodamā antigēna saistīšanās vieta. Katras vieglās ķēdes galā atrodamā aminoskābju secība veido trīsdimensiju formu, kas ir komplementāra antigēna formai. Tā kā katrai antivielai ir divas vieglās ķēdes, ir divas antigēnu saistīšanās vietas, tāpēc katra antiviela var saistīties ar diviem antigēniem.

Ir piecas dažādas antivielu klases. Tā kā tie visi ir globulāri proteīni, kas ražoti kā daļa no imūnās atbildes reakcijas, tos sauc par imūnglobulīniem, un katra klase ir apzīmēta ar burtu G, M, A, D un E. Lai gan visiem imūnglobulīniem ir viena un tā pati pamatstruktūra, dažādas klases ir pamatojoties uz atšķirībām smagajās ķēdēs. Katrā klasē var būt daudz dažādu antivielu ar specifisku antivielu saistīšanos starp konkrēto molekulu un tās komplementāro antigēnu.

Katra no dažādajām antivielu klasēm saistās ar dažāda veida antigēniem, un tai ir atšķirīga loma imūnsistēmā. Piemēram, imūnglobulīns G, IgG, var saistīties ar diviem antigēniem, stimulē citas imūnsistēmas šūnas un var izraisīt aglutināciju. Aglutinācija notiek, ja starp vairākām antivielām un antigēniem notiek saistīšanās ar antivielām. Tas var notikt, ja antigēnam ir arī vairāk nekā viena saistīšanās vieta, kas ļauj tam saistīties ar vairāk nekā vienu antivielu. Tā kā arvien vairāk antivielu un antigēnu saistās kopā, tie veido kopumu vai aglutinātu, kas palīdz iznīcināt šūnas ar antigēniem.