Kas ir eksopeptidāze?

Olbaltumvielu molekulas gremošana ir ļoti specifiska, jo iesaistītie fermenti tikai sarauj saites blakus noteiktām aminoskābēm, kas atrodamas peptīdu ķēdē. Kad veidojas peptīdu saite, tā vienmēr atrodas starp vienas aminoskābes aminogalu un citas aminoskābes karboksilgalu. Ja aminoskābju secība ir norādīta konkrētai peptīdu ķēdei vai proteīnam, to parasti nolasa no aminogala, N gala, līdz pēdējai aminoskābei, kurai ir brīva karboksilgrupa, vai C gala. Sākotnēji, lai gan proteīns tiek sadalīts, tiek ražots ļoti maz aminoskābju.

Olbaltumvielas ir lielas molekulas, un to sagremošanai ir vairāki posmi, kas sākas kuņģī ar pepsīnu, vienu no trim endopeptidāzēm. Kad daļēji sagremotās olbaltumvielas pārvietojas no kuņģa uz tievo zarnu, pārējās divas endopeptidāzes, tripsīns un himotripsīns, turpina šķelt proteīnus. Šie trīs fermenti sadala garos peptīdu pavedienus, kas veido proteīnu, dažādos garumos. Endopeptidāzes tiek nosauktas tā, ka tās sadala proteīnos esošās peptīdu saites.

Lai pabeigtu gremošanas procesu, lai no olbaltumvielu ķēdes ražotu atsevišķas aminoskābes, ir nepieciešama eksopeptidāze. Katra eksopeptidāze sarauj saikni starp gala aminoskābi un pārējo ķēdes daļu. Ir vairākas dažādas eksopeptidāzes, no kurām katrai ir ļoti specifisks darbības veids. Ja aminoskābe ir savienota ar pārējo peptīdu ķēdi un kuras aminoskābes ir savienotas kopā, tam ir nozīme, nosakot, kura eksopeptidāze pārtrauks saiti.

Karboksipeptidāze ir eksopeptidāze, kas pārtrauc saikni starp otro pēdējo un pēdējo aminoskābi C gala galā. Cita eksopeptidāze, aminopeptidāze, veic tādu pašu darbību, bet N-galā. Citas eksopeptidāzes, ko sauc par dipeptidāzēm, sadala noteiktus aminoskābju pārus. Piemēram, viena dipeptidāze tikai pārtrauks saikni starp glicīnu, kas saistīts ar leicīnu. Cita dipeptidāze iedarbosies tikai uz peptīdu saiti starp divām kopā savienotām glicīna aminoskābēm.