Kas ir pamata antivielu struktūra?

Antiviela jeb imūnglobulīns ir proteīns, ko organismā ražo plazmas šūnas. Ķermeņa imūnsistēma izmanto antivielas, lai atpazītu antigēnus, kas atrodami naidīgos svešķermeņos, piemēram, baktērijās un vīrusos, un atbrīvotos no tiem. Katra antiviela tiek ražota, reaģējot uz īpašu antigēnu, kas atrodams svešzemju iebrucējiem.

Kas attiecas uz antivielu struktūru, abu ķēžu kopu augšējie gali Fab reģionā ir zināmi kā antigēna saistīšanās vieta. Šīs saistīšanās vietas ir zona, kurā ir vislielākās atšķirības starp jebkuriem diviem antivielu veidiem. Tas ir tāpēc, ka antiviela izmantos saistīšanās vietas, lai pievienotos antigēnam, kam tā bija paredzēta.

Vieglo ķēžu galus zīdītājiem var klasificēt kā kappa vai lambda, savukārt zemākajiem mugurkaulniekiem ir arī iota forma. Smagās ķēdes sastāvs nosaka antivielu apakšklasi. Šīs smagās ķēdes var atšķirties pēc izmēra un sastāva. Dažas no tām sastāv no aptuveni 450 aminoskābēm, savukārt citās ir aptuveni 550.

Katra veida antivielu galu veido aptuveni 110 līdz 130 aminoskābes. Šie padomi ir sadalīti divos reģionos. Hipervariablajā (HV) reģionā ir visplašākās aminoskābju variācijas, savukārt karkasa (FR) reģions ir nemainīgāks un stabilāks. HV reģions veido tiešu kontaktu ar antigēnu. Tāpēc to dažreiz dēvē par bezmaksas noteicošo reģionu (CDR).

Lai gan antivielu struktūras augšējais gals saistās ar antigēnu, Fc reģions, kas pazīstams arī kā fragmentu kristalizējamais reģions, nosaka, kā antiviela tiek galā ar antigēnu. Tas nozīmē, ka antiviela var regulēt un stimulēt atbilstošu imūnreakciju. Konstantos reģionus var iedalīt piecās izotipu klasēs: imūnglobulīns M (IgM), imūnglobulīns G (IgG), imūnglobulīns E (IgE), imūnglobulīns D (IgD) un imūnglobulīns A (IgA). Katra izotipa pastāvīgā reģiona sastāvs ir identisks.