Kāda ir saistība starp enzīmiem un pH?

Ietekme uz fermentiem un pH notiek molekulārā līmenī un var mainīt enzīmu struktūru un stabilitāti, jo fermenti lielākoties ir veidoti no aminoskābēm, kurām ir skābas vai bāzes īpašības. Fermenti pēc būtības ir ļoti specifiski. Enzīms tiek aktivizēts, kad atbilstošais substrāts saistās ar fermentu kā slēdzene un atslēga. Ķīmiskā reakcija notiek, kad ferments tiek aktivizēts un ferments darbojas kā reakcijas katalizators. Ja vides pH ir ārkārtīgi ārpus diapazona, enzīms var denaturēties un pilnībā zaudēt funkciju.

Lai ilustrētu saistību starp enzīmiem un pH, apsveriet amilāzes gadījumu, fermentu, kas palīdz gremošanu. Amilāzes optimālais pH līmenis tiek sasniegts kuņģī, kur ferments sāk sadalīt ogļhidrātus. Siekalu pH mutes iekšienē ir augstāks par optimālo pH, tāpēc košļājamā amilāze netiek aktivizēta. Tas pats attiecas uz tievo zarnu – pH ir līdzīgs siekalām. Galvenais faktors ir pH, jo tam ir tieša ietekme uz to, kad ferments kļūst aktīvs un neaktīvs visā gremošanas sistēmā.

Vairākus citus gremošanas enzīmus stingri regulē pH. Tripsīns un pepsīns ir iesaistīti pārtikas sadalīšanā gremošanai. Lai gan tripsīns tiek aktivizēts pie neitrāla vai nedaudz skāba pH, pepsīns paliek neaktīvs, līdz tas nonāk kuņģī.

PH arī lielā mērā ietekmē jonu saistīšanos, kas ir būtiska fermentu aktivācijai un ķīmiskajām reakcijām. Vidē, kurā enzīmi un pH kļūst nestabili, enzīmu struktūra var mainīties pH paaugstināšanās vai samazināšanās rezultātā. Enzīmu struktūras izmaiņas, iespējams, ietekmēs jonu saistīšanos, kas ir nepieciešama ķīmisko reakciju virzīšanai. Reakcijas ātrums var mainīties vai pilnībā apstāties. Bioloģiskā sistēmā negaidītas pH izmaiņas var būtiski ietekmēt lejup pa straumi.

Fermenti un pH ir saistīti arī stabilitātes ziņā. Kad vide sasniedz fermentam optimālo pH līmeni, tiek sasniegts arī optimālās stabilitātes punkts. Kad ferments ir optimāli stabils, tas spēj palikt aktivizēts, kas izraisa ķīmiskas reakcijas.